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• Vol. XI, Núm. 3 • Septiembre-Diciembre 2017 •
Medio Ambiente y Desarrollo Sustentable Artículo arbitrado
Resumen
Uno de los problemas que preocupa al hombre es el aprovechamiento,
manejo y destino de los residuos orgánicos provenientes del quehacer
diario. Muchos nutrientes esenciales que están en la materia orgánica
(carbono, nitrógeno y fósforo) presentes en la naturaleza, experimentan
transformaciones por medio de microorganismos y las enzimas que
poseen les permiten mejorar la biodisponibilidad de sus nutrientes. Es
importante conocer a profundidad procesos de biotransformación
enzimática, lo cual permitiría darle un manejo y aprovechamiento a los
residuos orgánicos. Existen diversos tipos de enzimas que permiten
conocer su actividad en el proceso de compostaje. El objetivo de esta
revisión fue presentar los principales componentes de los residuos
lignocelulósicos y las enzimas que participan en su degradación para
poder conocer la actividad metabólica que se lleva a cabo durante e l
compostaje.
Palabras clave: composta, enzima, microorganismos, biotrans-
formación y residuos.
Abstract
One of the greatest environmental concerns is the use, management
and destination of organic waste caused by human activity. Many
essential nutrients that are found in the organic matter present in the
nature (such as carbon, nitrogen or phosphorus), undergo
transformations by means of microorganisms and enzymes that they
possess, which allows them to improve the bioavailability of their
nutrients, it becomes necessary to know in depth the processes of
enzymatic biotransformation, which would help to improve the
management and use of organic waste. There are many types of enzymes
and their study allows us to know their activity in the composting
process. The objective of this review is to present the main components
of the lignocellulosic waste and the enzymes involved in their
degradation in order to know the metabolic activity that is carried out
during composting.
Keywords: Compost, enzyme, microorganisms, biotransformation and
waste.
Important enzymes and organisms inside compost process
XENIA MENA-ESPINO1,3, MARÍA ESTHER MENA-ESPINO1 Y MARÍA ELENA TAVERA-CORTÉS2
_________________________________
1 UNIVERSIDAD AUTÓNOMA METROPOLITANA-IZTAPALAPA. San Rafael Atlixco No. 186, Colonia Vicentina, Delegación, Iztapalapa, C.P. 09340, México
City, México. Teléfono: (0155) 5804-4600.
2 UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CAMPECHE. Facultad de Medicina. Av. Agustín Melgar S/N entre Calle 20 y Juan de la Barrera. Col. Buenavista. CP
24039, San Francisco de Campeche, Campeche; México. Teléfono: +52(981) 811-9800.
3 Dirección electrónica del autor de correspondencia: xenimena@hotmail.com.
Enzimas y organismos importantes dentro
del proceso de compostaje
Recibido: Junio 5, 2017 Aceptado: Febrero 21, 2018
M
Introducción
icroorganismos que participan en el proceso de compostaje. Durante el compostaje se
lleva a cabo un proceso bioxidativo que origina un producto orgánico altamente estable
(Laich, 2011). Las poblaciones y las comunidades microbianas varían continuamente
en función de la evolución de la temperatura, pH, disponibilidad de nutrientes, concentración de
oxígeno, contenido de agua y la acumulación de compuestos inhibitorios, entre otros (Tortarolo et
al., 2008; Meneses, 2011).
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XENIA MENA-ESPINO, MARÍA ESTHER MENA-ESPINO Y MARÍA ELENA TAVERA-CORTÉS: Enzimas y organismos importantes dentro del proceso
de compostaje
Entre los microorganismos que conforman las
poblaciones que degradan la materia orgánica se
encuentran las bacterias, que constituyen entre 80 y
90% de los microorganismos existentes en la
composta, constituyendo un grupo de gran diversidad
metabólica que utiliza un amplio rango de enzimas
que degradan químicamente una gran variedad de
compuestos orgánicos (Laich, 2011); actinomicetos:
son bacterias filamentosas que carecen de núcleo y
poseen filamentos multicelulares como hongos, lo que
los hace muy similares. Dan el olor característico a
tierra mojada y son especialmente importantes en la
formación del humus (Hayes y Swift, 2017) y
participan en el proceso de modificación de la materia
orgánica de la composta, debido a la capacidad
enzimática para degradar compuestos orgánicos
complejos como: celulosa, lignina, entre otros (Kopeæ
et al., 2016); hongos filamentosos: son los responsables
de romper polímeros vegetales complejos, demasiado
secos, ácidos o pobres en nitrógeno para ser
descompuestos (Gutierrez-Rojas et al., 2015). La
mayoría son aeróbicos, viven en las capas externas de
la composta cuando la temperatura es alta, creciendo
en forma de filamentos y formando colonias blancas
o grises de textura aterciopelada en la superficie de la
pila (Julca et al., 2006; Pothiraj et al., 2006).
Enzimas y microorganismos y su actividad en el
compostaje. La oxidación de la materia orgánica por
la microbiota del suelo se realiza a partir de procesos
catalizados por enzimas extracelulares producidas
por bacterias, hongos y otros microorganismos del
suelo (Mondini, 2004; Kibblewhite et al., 2008). La
actividad enzimática es usada frecuentemente como
un indicador de la actividad microbiana del suelo
(Ijoma y Tekere, 2017). Los microorganismos
permiten la disposición de los nutrientes mediante la
acción de enzimas extracelulares como son las
amilasas, proteasas, lipasas, entre otras (Vargas-
García et al., 2007). En el suelo se ha detectado la
actividad de hidrolasas, transferasas, oxidoreductasa
y liasas que están directamente relacionadas con los
ciclos de carbono (C), nitrógeno (N), fósforo (P) y
azufre (S) (Joinville et al., 2004; Cerón et al., 2005).
Las amilasas hidrolizan las moléculas del almidón,
el cual es un polímero cuya estructura consiste en
moléculas de glucosa en forma de dos compuestos, la
amilosa y la amilopectina encadenadas por uniones
-glucosídicas. La familia de las a-amilasas abarca un
grupo de enzimas con una variedad de diversas
especificidades que actúan sobre el almidón.
Microorganismos como Bacillus y Pseudomonas,
producen -amilasas que degradan el almidón al igual
que Aspergillus, que además produce proteasas,
glucoamilasas y pectinasas (Keeling y Myers, 2010).
Pectinas y enzimas que la degradan. Las pectinas
son polisacáridos de cadenas largas de ácido -D-
galacturónico, unido entre sí por enlaces 1-4 y una
parte de grupos carboxilos esterificados por radicales
metilo. Las pectinas se encuentran como componente
estructural de los frutos y verduras principalmente
en las paredes celulares y los espacios intercelulares
de los tejidos y resultan afectadas por una serie de
enzimas llamadas pectinasas. Estas se clasifican en
enzimas desesterificantes (pectinesterasas), enzimas
despolimerizantes (hidrolasas y liasas) y protopec-
tinasas, de acuerdo con el tipo de sustrato y al punto
de ataque que tienen. Microorganismos como
Talaromyces flavus, P. charlessi, Tubercularia vulgaris
y A. niger son productores de estas enzimas (Ahmeda
et al., 2016).
Las liasas, también llamadas transeliminasas,
rompen los enlaces glucosídicos por -eliminación.
Según el sustrato sobre el que actúen, sea pectina o
ácido poligalacturónico, se clasifican en polimetil-
galacturonato liasas o poligalacturonato liasas,
respectivamente. Son sintetizadas principalmente por
hongos, aunque también se han identificado en
algunas bacterias tales como Erwinia y Pseudomonas.
Estas enzimas actúan a pH alcalino entre 8-10, y
pueden tener un modo de acción endo o exo (Soriano,
2004).
Celulosa y las enzimas que la degradan. La
celulosa es un polímero que está formado por unidades
de D-glucosa unidas por enlaces b-1-4 que forman
cadenas poliméricas lineares de aproximadamente
8,000-12,000 unidades de glucosa (Cunha y Gandini,
2010). Algunas zonas de la fibra elemental contienen
porciones de celulosa «amorfa» que es fácilmente
hidrolizable. Las moléculas de celulosa están
organizadas en haces de cadenas paralelas que forman
fibrillas (Himmel et al., 2007; Cunha y Gandini, 2010).
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Su conformación química la hace una fuente
importante de carbono y por ello es de gran
importancia para el desarrollo y crecimiento de
microorganismos y para aprovechar esta fuente
energética, se debe romper su estructura. Para ello,
los microorganismos poseen enzimas entre las que
podemos encontrar:
Celulasas. Son glicosil hidrolasas y utilizan dos
mecanismos de hidrolisis en el enlace glucosídico que
generan dos posibles configuraciones estereo-
químicas finales. Las glicosil hidrolasas se clasifican con
base en su secuencia de aminoácidos (Wilson, 2011).
Las celulasas se han clasificado en tres grupos basados
en sus propiedades estructurales y al sitio en el que
cortan la fibrilla de celulosa: endoglucanasas,
exoglucanasas y -glucosidasas (Kumar et al., 2008)
(Figura 1). Las celulasas son producidas por una gran
variedad de microorganismos, ya sean bacterias
aeróbicas: Cellulomonas sp., Microbispora bispora y
Thermomonospora sp.; bacterias anaeróbicas:
Acetivibrio cellulolyticus, Bacteroides succinogenes,
Ruminococcus albus, R. flavefaciens y Clostridium
thermocellum; hongos aeróbicos: Trichoderma viride,
T. reesei, Penicillium pinophilum, Sporotrichum
pulverulentum, Fusarium solani, Talaromyces
emersonii y T. koningii; hongos aeróbicos termofílicos:
Sporotrichum thermophile, Thermoascus aurantiacus
y Humicola insolens; y hongos anaeróbicos mesofílicos:
Neocallimastix frontalis, Piromonas communis,
Sphaeromonas communis (Li et al., 2009; Payne et al.,
2015). Basado en estudios realizados en las enzimas
celulasas, estas se han clasificado en su sistema de
acción catalítica de la siguiente manera:
Endo-
-glucanasa (EC 3.2.1.4). Estas actúan en
forma azarosa sobre las regiones de celulosa amorfa
en el interior del polisacárido, cortándolo y generando
oligosacáridos de diferentes tamaños (Goedegebuur et
al., 2002; Baldrian y Valaskova, 2008; Payne et al., 2015).
Exoglucanasa o Celobiohidrolasas (EC 3.2.1.91).
Son también llamadas Exocelulasas y actúan
progresivamente en los extremos terminales del
polímero, liberando, ya sea moléculas de glucosa, en
el caso de las exoglucohidrolasas, o bien las
exocelobiohidrolasa o celobiohidrolasa que liberan
unidades de celobiosa a partir del extremo no reductor
(Gutierrez-Rojas et al., 2015).
Glucano 1,4-
-glucosidasa (EC 3.2.1.74).
También conocidas como celodextrinasas, catalizan
la remoción de celooligosacaridos o del p-nitrofenil-
B-D-celobiosa, pero es inactiva en celulosa amorfa o
CMC (Payne et al., 2015).
-Glucosidasas (EC 3.2.1.21). Esta enzima
hidroliza celodextrinas y celobiosa a glucosa de
extremos no reducidos. Pertenecen a las familias 1 y
3 de las glicosil hidrolasa y degradan la celobiosa a
monómeros de glucosa. Es inactiva con la celulosa
cristalina y amorfa (Payne at al., 2015).
Celobiosa fosforilasa: (EC 2.4.1.20). Cataliza los
enlaces reversibles fosfoliticos de celobiosa. Su
primer reporte fue con el microorganismo
Ruminococcus flavefacience. La reacción es Celobiosa
+ fosfato = -D-glucosa 1-P +D-glucosa (Gutierrez-
Rojas et al., 2015).
Celodextrina fosforilasa (EC 2.4.1.49). Esta
enzima fue encontrada y purificada del micro-
organismo termófilo Clostridium thermocellulam,
cataliza los enlaces reversibles fosforiliticos que van
desde las celotriosa a celohexosa y su reacción es: (1,4-
-D-glucosil)n + fosfato = (1,4--D-glucosil)n-1 + -
D-Glucosa-1-P.
Celobiosa Epimerasa (EC 5.1.3.11). Esta enzima
tiene un sustrato, la celobiosa y un producto la D-
glucosil-D-manosa; pertenece a la familia de las
somerasas, específicamente de las racemasa y
epimerasas, actuando sobre los carbohidratos y sus
derivados. Su primer reporte fue con Rumicoccus
albus, catalizando la siguiente reacción: Celobiosa =
4-O--D-glucosilmanosa (Ito et al., 2009).
Para la efectiva digestión de la celulosa, las
enzimas fúngicas han evolucionado mecanismos
sinérgicos que les permiten competir contra su
recalcitrancia (Mondini et al., 2004). Por ello, para
una mejor degradación de la celulosa, esta no se realiza
por enzimas individuales sino por composiciones de
tres o más enzimas (Horn et al., 2012).
Hemicelulosa y sus enzimas. La hemicelulosa es
el segundo polímero en importancia de la biomasa
vegetal. Tiene una composición heterogénea de varios
tipos de unidades de azúcar. Existen diferentes tipos
de hemicelulosas, las cuales son usualmente
clasificadas de acuerdo al residuo de azúcar principal
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en la estructura del polímero (Saha, 2003). Las más
importantes son las que tienen un alto porcentaje de
xilano y glucomanano, este tipo de hemicelulosa está
presente en las maderas y formadas por D-xilosas o
D-manosas unidas por enlaces -1-4, respectiva-
mente. Las hemicelulosas tienen la función de cubrir
las microfibrillas de la celulosa en una matriz común
(Martínez-Ávila et al., 2011). Debido a la corta
extensión de las cadenas, se incrementa la solubilidad
de las hemicelulosas y la posición expuesta de las
mismas en la superficie de las microfibrillas, lo que
explica por qué este polímero es de los primeros
componentes de la pared celular en ser atacado por
algunos hongos degradadores (Kadokawa, 2011).
Algunos de los microrganismos degradadores de la
hemicelulosa son Paenibacillus sp., Bacillus cereus, B.
subtilis, B. amylolicuefaciens, Aspergillus sp.,
Penicillium sp., Cunninghamella elegants y el
actinomiceto Streptomyces sp. (Ning et al., 2017).
Figura 1. Modelo de degradación de celulosa amorfa y
microcristalina por el complejo enzimático (Lynd et al., 2002).
Hemicelulasas. Las enzimas que degradan la
hemicelulosa se nombran según el sustrato sobre el
que actúan, por ejemplo, mananasas degradan
mananos, xilanasas degradan xilanos, etc. (Cuadro 1).
La hidrolisis de estas moléculas complejas requieren
de la interacción de numerosas enzimas que corten la
cadena principal y también las laterales (Martin et al.,
2013).
La lignina y las enzimas que la degradan. La
lignina es la forma más abundante de material
aromático en la biosfera. La mayor parte se encuentra
dentro de las paredes celulares, entremezclada con las
hemicelulosas y formando una matriz que rodea las
ordenadas microfibrillas de celulosa. Por su
composición, es un compuesto difícil de degradar
debido a su recalcitrancia química y a su baja
porosidad. La lignina se forma por la polimerización
deshidrogenativa llevada al azar con tres alcoholes,
p-hidroxicinamilico, el alcohol 4-hidroxi-3-
metoxicinamilico y el alcohol 3,5-dimetoxi-4-
hidroxicinamilico (Laurichesse y Avérous, 2014).
Los principales organismos degradadores de
lignina son los hongos de la pudrición blanca y café de
la madera, pero se han identificado otros micro-
organismos con esta capacidad. Algunos ejemplos son:
Fusarium oxysporum, Penicilium sp., Aspergillus
como A. niger, A. flavus, A. japonicus y A. fumigatus;
también se han registrado hongos levaduriformes con
la capacidad de degradar lignina, como Candida sake,
Cryptomyces laurentii, Rhodotorula glutinis
(Laurichesse y Avérous, 2014; Madadi y Abbas,
2017).
Cuadro 1. Tipos de hemicelulasas (Cooper, 2013).
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Dado la heterogeneidad de la molécula de lignina y
a su gran tamaño, los sistemas enzimáticos involucrados
en su degradación deben ser extracelulares y no
específicos. Poseen mecanismos oxidativos que
producen radicales libres que reaccionan entre sí
volviendo a polimerizarse (Ruiz Dueñas y Martínez,
2009). Las principales enzimas ligninolíticas son las
Manganeso Peroxidasas (MnP), Lignina Peroxidasas
(LiP) y las Lacasas. Las dos primeras catalizan una
variedad de reacciones oxidativas que son
dependientes de H2O2, y la tercera oxida compuestos
fenólicos, reduciendo el oxígeno molecular a agua
(Brijwani et al., 2010).
Manganeso Peroxidasas (MnP) (EC 1.11.1.13).
Es una hemoproteína glicosilada con fuerte
preferencia por el Mn2+, lo oxida a Mn3+, el cual forma
complejos con ácidos dicarboxílicos o con a-
hidroxiácidos, estos complejos se pueden difundir a
cierta distancia de la enzima y oxidar a la lignina. Actúa
principalmente sobre sustratos fenólicos y no
fenólicos (Ijoma y Tekere, 2017).
Lignina peroxidasas (LiP) (EC1.11.1.14). Es una
hemoproteína glicosilada, extracelular, dependiente de
peróxido de hidrógeno (H2O2), caracterizada por su
potencial redox inusualmente alto y su bajo pH óptimo
que cataliza una variedad de reacciones oxidativas,
actuando sobre grupos fenólicos y no fenólicos
(Castillo, 2004, Niladevi, 2009 ).
Oxidasas productoras de H2O2. Estas enzimas
participan en la producción de H2O2 que además de
ser utilizado como cosustrato por las peroxidasas,
puede originar radical hidroxilo (OH·) a través de la
reacción de Fenton, agente oxidante muy potente
capaz de llevar a cabo la degradación de materiales
lignocelulósicos (Evans y Hedger, 2001; Pinto et al.,
2012).
Glioxal oxidasa. Como se puede apreciar en la
(Figura 2), la enzima glioxal oxidasa es capaz de
generar H2O2 mediante la oxidación de aldehídos
alifáticos secretados por el propio hongo como el
glioxal o el ácido glioxílico. Se trata de una
metaloenzima que presenta en su centro activo un
motivo catalítico de radical de cobre (Kersten y Cullen,
2007).
Lacasas (Lac) (EC 1.10.3.2). Las lacasas son
enzimas que poseen un centro activo compuesto por
cobre, por lo que también son llamadas multicobre
oxidasas, este centro activo es oxidado por el oxígeno
o por un compuesto aromático, generando un
intermediario deficiente de un par de electrones
(Bhamare et al., 2016). Dicho componente será
oxidado nuevamente por oxígeno o por sustratos
fenólicos. El ciclo es completado gracias a cuatro
oxidaciones posteriores, provocando que la enzima
vuelva a su estado relajado (Sara et al., 2016). Las
lacasas son enzimas que no solo están presentes en
organismos ligninolíticos, sino en gran variedad de
hongos, participando en diversas funciones a lo largo
de su desarrollo (Brijwani et al., 2010).
Figura 2. Esquema de acción del sistema ligninolítico. Glox: glioxal
oxidasa; MnP: manganeso peroxidasa; LiP: lignina peroxidasa;
VA: veratril alcohol.
Fósforo y las enzimas requeridas para su
asimilación. El fósforo es un elemento esencial para
la nutrición de las plantas; provee calidad y precocidad
a las plantas, ya que mejora la maduración, a diferencia
del nitrógeno, que tiende a prolongar el crecimiento
vegetativo. Forma parte de fosfolípidos y ácidos
nucleicos en los órganos de reserva (las semillas y
tubérculos) (Meléndez, 2003); además, participa en
la acumulación de energía y combustible para todas
las actividades bioquímicas de las células vivientes al
formar parte del adenosín trifosfato (ATP). Es
absorbido por estas en forma de fosfatos mono y
diácidos. Entre los organismos productores de estas
enzimas están: Rhizobium sp., Arthrobacter sp.,
Pseudomonas sp. y Bacillus sp. (Onthong et al., 2007).
Las fosfatasas catalizan la hidrólisis de ésteres y
anhídridos del ácido fosfórico y están clasificadas de
acuerdo al pH óptimo para su actividad en fosfatasas
ácidas y fosfatasas alcalinas (Fernández et al., 2008).
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Nitrógeno y microorganismos fijadores. Los
procesos que aportan la mayor parte del nitrógeno
disponible en los sistemas biológicos son la fijación
simbiótica y asimbiótica del N2. La capacidad de fijación
del N2 se realiza por organismos procarióticos. El
organismo mejor caracterizado en condiciones
aerobias es el Azotobacter. En condiciones anaerobias
es el Clostridium. Las bacterias Beijerinckia y Derxia
pueden ser encontradas en suelos ácidos y tropicales.
Las cianobacterias pueden encontrarse en el suelo, a
veces justo debajo de la superficie del mismo (El
Sabagha et al., 2016). La fijación biológica de N2 es
catalizada por una asociación enzimática llamada
nitrogenasa, está compuesta por dos proteínas
solubles, la del hierro (dinitrogenasa reductasa) y la
del MoFe (dinitrogenasa). El MoFe es un cofactor
esencial en la dinitrogenasa, las dos enzimas del
complejo funcionan conjuntamente, la dinitrogenasa
reductasa, reduce la dinitrogenasa, mientras que esta
última reduce el N2. Ambas enzimas son necesarias
para que se produzca la fijación del N2 (Olimpia et al.,
2013).
Conclusiones
Para la producción de la composta se requiere
degradar la materia orgánica lignocelulósica, la cual
está formada con diferentes compuestos y diversos
microorganismos que a su vez poseen enzimas. Para
tener una composta estabilizada, se requiere una
compleja sucesión de actividades enzimáticas de
microorganismos degradadores que permitan
descomponer la materia y proporcionar una composta
de buena calidad con nutrientes inocuos que acceda a
su aplicación en sistemas agrícolas. Para disminuir la
gran cantidad de materia lignocelulósica que se
produce a diario, se requiere de un proceso de
compostaje que permita aprovechar a los
microorganismos con beneficiosos al suelo,
estimulando el desarrollo radicular e incrementando
la microbiota rizosférica con efecto biocontrolador.
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Este artículo es citado así:
Mena-Espino, X., M. E. Mena-Espino y M. E. Tavera-Cortés. 2017. Enzimas y organismos importantes dentro del proceso de
compostaje. TECNOCIENCIA Chihuahua 11(3):147-154.
XENIA MENA-ESPINO, MARÍA ESTHER MENA-ESPINO Y MARÍA ELENA TAVERA-CORTÉS: Enzimas y organismos importantes dentro del proceso
de compostaje
• Vol. XI, Núm. 3 • Septiembre-Diciembre 2017 •154
XENIA MENA-ESPINO, MARÍA ESTHER MENA-ESPINO Y MARÍA ELENA TAVERA-CORTÉS: Enzimas y organismos importantes dentro del proceso
de compostaje
Este artículo es citado así:
Alvarado-Raya, H. E. 2017. Peach seedling growth with mycorrhiza and vermicompost. TECNOCIENCIA Chihuahua 11(2):48-57.
Resumen curricular del autor y coautores
XENIA MENA ESPINO. Terminó su licenciatura en la Facultad de Química en la Universidad Autónoma de Campeche. En Campeche
realizó los estudios de maestría en Microbiología. Realizó su doctorado en el Centro de Investigaciones Científicas de Yucatán
obteniendo el doctorado en Biotecnología. Hizo una estancia en el Instituto de Biotecnología de la Universidad Autónoma de México
y laboró en el Colegio de Posgraduados campus Campeche. Posteriormente ingresó al Centro de Investigación y de Estudios
Avanzados (CINVESTAV) sede Zacatenco para realizar el posdoctorado por dos años trabajando en biorremediación de suelos, al
terminar este periodo ingresó como Investigador de Cátedra CONACYT-División de Ciencias Básicas e Ingeniería, Universidad
Autónoma Metropolitana-Unidad Iztapalapa. Ha titulado a estudiantes de licenciatura y maestría Ha publicado diversos artículos
científicos en revistas internacionales y congresos. Pertenece al Sistema Nacional de Investigadores.
MARÍA ESTHER MENA ESPINO. Le fue otorgado el título de Químico Farmacéutico Biólogo por la Facultad de Ciencias Químico Biológicas
en la Universidad Autónoma de Campeche. Realizó su maestría en el Colegio de Postgraduados Campus Campeche, donde luego
estuvo laborando como asistente de investigación. Desde el 2013 labora en la Facultad de Medicina, en la licenciatura de Médico
Cirujano, como Profesor e Investigador asociado "C". Es responsable de Laboratorio de Análisis Clínicos de la Facultad e integrante
del comité del sistema de gestión ambiental. Ha publicado en revistas internacionales y participado en congresos nacionales e
internacionales.
MARÍA ELENA TAVERA CORTÉS. Es profesora Investigadora de la Unidad Profesional Interdisciplinaria de Ingeniería y Ciencias Sociales
y Administrativas del Instituto Politécnico Nacional en México. Imparte las cátedras de Macroeconomía, Economía Ambiental y
Gestión de Proyectos. Desempeñó el cargo como jefa de la Sección de Estudios de Posgrado e Investigación de la UPIICSA durante
el periodo de 2009 a 2013. Ha realizado evaluaciones en el marco de la convocatoria 2017 del programa de estímulos a la
innovación del CONACYT. Ha sido directora de proyectos vinculados con la Comisión Federal de Electricidad y la empresa Tecnosilicatos
de México, S. A. de C.V. Ha publicado diversos artículos científicos en revistas internacionales y congresos. En el año 2013 obtuvo el
Premio Blis en la categoría de posgrado otorgado por la Facultad de Ingeniería de la UNAM. Trabaja la línea de Investigación sobre
Desarrollo Sustentable y Financiamiento. Actualmente coordina el Laboratorio de Economía y Gestión Ambiental de la UPIICSA,
donde dirige el proyecto de producción de energía limpia y factibilidad tecnológica en las planta de compostaje de la Ciudad de
México.
